"nospam" <nospam@nospam.fr.invalid> a écrit dans le message de news:
mdd1t2dmit5j4pqap43iopnjk4bv18etj5@4ax.com...
Le Mon, 12 Feb 2007 12:46:56 +0100, "idiosyncrazy"
<gabriel.balletABOLI@BIBELOTfree.fr> a écrit :
[suivi sur fr.bio.general]
normalement ce devrait être fr.sci.biologie créé récemment en
remplacement de fr.bio.* mais il semble qu'il y ait des problèmes
d'activation du nouveau forum
Oui, j'ai vu ça après en lisant les messages les plus récents, mais FSB est pour
l'instant introuvable sur le serveur Free.
Première fois que je poste sur un groupe bio.xxx, salutations.
pas posté ici depuis des plombes :)
Vous postiez/lisiez où alors ?
Il y a quelques jours, un contributeur de fr.rec.arts.litterature (un endroit
où
il est, de fait, rarement question de littérature !) a envoyé ce lien :
http://www.koreus.com/media/inner-life-cell.html
Quelqu'un lui a répondu en substance que c'était effectivement très beau,
mais
d'un intérêt modéré si l'on ne savait pas précisément ce que l'on voyait.
http://groups.google.fr/group/fr.rec.arts.litterature/browse_thread/thread/aa61
c
b29b9a2f5e7/416885a73502021c
J'ai alors trouvé sur un réseau bien connu de partage de fichiers la version
longue et commentée (en langue de chat qu'espère, oeuf corse) de cette vidéo,
et
me suis amusé à retranscrire intégralement le commentaire. N'ayant pas eu
d'écho, même de la part de l'initiateur du fil (il est vrai quelque peu
lunatique), je me permets de recopier ça ici ; tous compléments, corrections,
commentaires bienvenus. Je pourrais également me lancer dans une traduction,
avec l'aide éventuelle des autres intervenants. (Et pourquoi pas créer un
fichier sous-titré qui serait mis en partage de la même manière.)
je n'aurai pas l'occasion de lire la video, ma machine étant assez
instable, mais je salue le joli travail :)
Sssinkseulotte !
(Quel problème avec la machine ?)
je commente par plaisir quelques mots de la transcription un peu comme
un aveugle qui dit la pertinence des images qu'on lui dit :)
c'est tellement loin, pas sûr de valider ou invalider correctement,
Pour moi aussi c'est bien loin... maîtrise interrompue en 2002. Je suis content
de constater que j'ai d'assez beaux restes quant aux aspects techniques, et une
compréhension de l'anglais plutôt correcte. (Il faut dire que dans l'ensemble le
commentateur parle très clairement.)
Et vous, quelle formation ?
ed2k://|file|Siggraph.2006.Inner.life.of.a.cell.-.long.version.mp4|77704370|9AF
A
09BC4B1EDAAAB95DC857EE250C14|/
[Texte retranscrit à l'oreille. Suivi d'un [?], les mots dont je ne suis pas
sûr, ou que j'ai dû rechercher à tâtons, un [???] remplaçant les mots non
identifiés.]
« While red blood cells are carried away at high velocity by a strong blood
flow, leukocytes roll slowly on endothelial cells. P-selectin and endothelial
cells interact with pSGL1 -- a glycoprotein on leukocyte microvilli [?].
oui, ce sont les structures formées par les replis de la membrane
marrant j'aurais plutôt vu le mot sur des structures plus
macroscopiques (villosités intestinales...)
C'est ce qui me semblait aussi, un leucocyte je voyais ça plutôt lisse...
(...)
The outer leaflet [?] of the lipid bind layer is rich in sphingolipids and
oui, le feuillet extérieur de la membrane plasmique
lipid bind layer > lipid bilayer plus probablement (bicouche
lipidique)
Oui, j'aurais dû relire plus attentivement, d'après la suite j'aurais corrigé en
"biolayer", mais "bilayer" semble être la bonne réponse (3.200.000 réponses dans
Google, contre 12.000 pour "biolayer"). J'ai eu l'occasion au cours de mes
études de lire des articles scientifiques en anglais, mais je crois jamais
d'entendre un tel commentaire, il a donc fallu improviser.
the tight packing of cholesterol molecules against the straight sphingolipid
hydrocarbon [?] chains.
Outside the rafts, [???] unsaturated hydrocarbon chains
poly unsaturated peut être
Non, ça ressemble à "kinsin", mais je n'ai rien trouvé qui corresponde.
Ou peut-être "kinksed" ?... D'après votre traduction plus loin en "coudé"
(absente de mon dictionnaire), ce serait tout à fait ça.
(mmm..mais ça diminuerait la fluidité ??)
Non, au contraire, plus c'est insaturé (nombre de doubles liaisons plus élevé),
plus la fluidité est grande. (Le beurre, riche en AG saturés, est figé à
température ambiante, alors qu'une huile de colza reste liquide au frigo.)
and lower cholesterol concentrations result in increased fluidity. At sites
of
inflammation, secreted chemokines, bound to heparan-sulfate [?] proteoglycan
on
ou heparin-sulfate (pas sûr)
En fwwwinant© :
"heparan sulfate" => 959.000 réponses
"heparin sulfate" => 131.000 réponses
La majorité n'a certes pas toujours raison, mais on peut raisonnablement penser
que le plus utilisé (du moins répertorié) est le bon.
endothelial cells, are presented to leukocyte seven-transmembrane [?]
receptors.
oui, ça fait référence aux récepteurs caractérisés par la présence de
7 domaines transmembranaires
Je m'en suis souvenu, mais c'est assez vague.
The binding stimulates leukocytes and triggers an intracellular cascade of
signaling reactions. The inner leaflet of the biolayer [?] has a very
different
bilayer (la bicouche lipidique constituant la membrane)
Oui, bien sûr, ça me paraît évident à présent.
[...]
which are stabilized by cross-linking
proteins -- while deeper inside the cells,
Petite erreur ici : c'est plutôt : "deeper in the cytosol".
the actin networks adopt a gel-like
structure, stabilized by a variety of actin-binding proteins. Filaments, [???
peut-être "capturate"] their [??? peut-être "minescence"] by a protein
complex,
je vois pas
Moi non plus, toujours pas...
grow away from the plasma membrane by the addition of actin monomers to their
"+" end. The actin network is a very dynamic structure, with continuous
directional polymerization, and dissassembly. Severing proteins induce kinks
[?]
oui, des coudes je crois, en tout cas des endroits où la structure se
tord
Mon dictionnaire traduit "kink" par : "entortillement", "défaut", "anomalie",
"aberration", et le verbe "to kink" par "friser" ou "entortiller". "Couder"
serait en effet plus conforme au phénomène décrit (surtout plus haut, s'agissant
de la chaîne carbonée d'un phospholipide, que je vois mal "s'entortiller").
D'après cette page, l'idée est bien celle d'une torsion ou d'une courbure :
http://www.onelook.com/?loc=rescb&w=kink
in the filement, and lead to the formation of short fragments that rapidly
depolymerize -- or give rise to new filaments.
(...)
All the
microtubules originate from the centrosome -- a discrete fiber [?] structure
oui
containing two [??? semble décrire la forme : "...gonal"] centrioles, and
orthogonal; les 2 centrioles sont disposés à angle droit
OK !
located near the cell nucleus. Pores in the nuclear enveloppe allow the
import
of particles containing mRNA and proteins into the cytosol. Here, free
ribosoms
translate the mRNA molecules into proteins. Some of these proteins will
reside
in the cytosol ; other will associate with specialized cytosolic proteins and
be
imported into mitochondria or other organelles. The synthesis of
cell-secreted
and integral membrane proteins is initiated by free ribosoms, which then [???
peut-être "duck"]
dock
les ribosomes s'accrochent à la surface du reticulum
Effectivement, j'ai dû louper le sens 4b dans mon Robert & Colline : s'arrimer,
s'amarrer.
[...]
The leading edge [?] of the leukocyte inserts
itself between endothelial cells, and the leukocyte migrates through the
blood
vessel wall into the inflamed tissue. Rolling, activation, adhesion, and
transendothelio-migration [?]
"transendothelial"
http://www.google.fr/search?q=transendothelial+migration
are the foresteps of the process called leukocyte
extravasation [?]. »
je sèche, il y avait un pour la science relativement récent sur les
problèmes de migration mais je sais plus si c'est ce mot
Apparemment c'est bien ça :
http://www.google.fr/search?q=leukocyte+extravasation
Ce qui donne :
« While red blood cells are carried away at high velocity by a strong blood
flow, leukocytes roll slowly on endothelial cells. P-selectin on endothelial
cells interact with pSGL1 -- a glycoprotein on leukocyte microvilli. Leukocytes
pushed by the blood flow adhere and roll on endothelial cells because existing
interactions are broken, while new ones are formed. These interactions are
possible because the extended extracellular domains of both proteins emerge from
the extracellular matrix which covers the surface of both cell types. The outer
leaflet of the lipid bilayer is rich in sphingolipids and phosphatidylcholine.
Sphingolipids-rich rafts, raised above the rest of the leaflet, recruit specific
membrane proteins. Rafts' rigidity is caused by the tight packing of cholesterol
molecules against the straight sphingolipid hydrocarbon chains. Outside the
rafts, kinksed [?] unsaturated hydrocarbon chains and lower cholesterol
concentrations result in increased fluidity. At sites of inflammation, secreted
chemokines, bound to heparan-sulfate proteoglycan on endothelial cells, are
presented to leukocyte seven-transmembrane receptors. The binding stimulates
leukocytes and triggers an intracellular cascade of signaling reactions. The
inner leaflet of the bilayer has a very different composition than that of the
outer layer. While some proteins traverse the membrane, others are rather ancred
into the inner leaflet by covalantly attached fatty acid chains, or are
recruited through non-covalent interactions with membrane proteins. The
membrane-bound protein comlexes are critical for the transmission of signals
across the plasma membrane. Beneath the lipid bilayer, spectrin tetramers,
arranged into a hexagonal network, are ancred by membrane proteins. This network
forms the membrane skeleton that contributes to membrane stability, and membrane
protein distribution. The cytoskeleton is comprised of networks of filamentous
proteins that are responsible for the special organisation of cytosolic
components. Inside microvilli, actin filaments form tight parallels bundles,
which are stabilized by cross-linking proteins -- while deeper in the cytosol,
the actin networks adopt a gel-like structure, stabilized by a variety of
actin-binding proteins. Filaments, [??? peut-être "catch"] [their] [???
peut-être "minescence"] by a protein complex, grow away from the plasma membrane
by the addition of actin monomers to their "+" end. The actin network is a very
dynamic structure, with continuous directional polymerization, and dissassembly.
Severing proteins induce kinks in the filement, and lead to the formation of
short fragments that rapidly depolymerize -- or give rise to new filaments. The
cytoskeleton includes a network of microtubules created by the lateral
association of proto-filaments, formed by the polymerization of tubulin dimers.
While the "+" end of some microtubules extend toward the plasma membrane,
proteins stabilize the curved conformation of proto-filaments from other
microtubules, causing their rapid "+" end depolymerization. Microtubules provide
tracks along which membrane-bound vesicles travel to-and-from the plasma
membrane. The direction of mouvement of these cargo vesicles is due to a family
of motor proteins linking vesicles and microtubules. Membrane-bound
organelles -- like mitochondria -- are loosely trapped by the cytoskeleton.
Mitochondria change shape continuously, and their orientation is partly dictated
by their interaction with microtubules. All the microtubules originate from the
centrosome -- a discrete fiber structure containing two orthogonal centrioles,
and located near the cell nucleus. Pores in the nuclear enveloppe allow the
import of particles containing mRNA and proteins into the cytosol. Here, free
ribosoms translate the mRNA molecules into proteins. Some of these proteins will
reside in the cytosol ; other will associate with specialized cytosolic proteins
and be imported into mitochondria or other organelles. The synthesis of
cell-secreted and integral membrane proteins is initiated by free ribosoms,
which then dock to protein translocator at the surface of the endoplasmic
ruticulum. Nascent proteins pass through an aquious pore in the translocater.
Cell-secreted proteins accumulate in the lumen of the endoplasmic reticulum,
while integral membrane proteins become embedded in the endoplasmic reticulum
membrane. Proteins are transported from the endoplasmic reticulum to the Golgi
apparatus by vesicles travelling along the microtubules. Protein glycosylation,
initiated in the endoplasmic reticulum, is completed inside the lumen of the
Golgi apparatus. Fully glycosylated proteins are transported from the Golgi
apparatus to the plasma membrane. When the vesicles fuses with the plasma
membrane, proteins contained in the vesicle's lumen are secreted, and proteins
embedded in the vesicle's membrane difuse in the cell membrane. At sites of
inflammation, chemokine secreted by endothelial cells bind to the extracellular
domains of G-protein coupled membrane receptors. This binding causes a
conformational change in the cytosolic portion of the receptor, and the
consequent activation of a sub-unit of the G-protein. The activation of the
G-protein sub-unit triggers a cascade of protein activation, which in turn leads
to the activation and clustering of integrins inside lipid rafts. A dramatic
conformational change occurs in the extracellular domain of the activated
integrins. This now allows for the interaction with I-Cam proteins displayed at
the surface of the endothelial cells. These strong interactions immobilize the
rolling leukocyte at the site of inflammation. Additionnal signaling events
cause the profund reorganisation of the cytoskeleton, resulting in the spreading
of one edge of the leukocyte. The leading edge of the leukocyte inserts itself
between endothelial cells, and the leukocyte migrates through the blood vessel
wall into the inflamed tissue. Rolling, activation, adhesion, and
transendothelial migration are the foresteps of the process called leukocyte
extravasation. »
[Ebauche de traduction laissée en plan l'autre jour ; j'ai vu que "LaFouine"
m'avait devancé -- je fusionnerai éventuellement les deux versions.]
Tandis que les globules rouges sont emportés à grande vitesse par un puissant
flux sanguin, les leucocytes roulent lentement sur les cellules endothéliales.
La P-selectin des cellules endothéliales intéragit avec la pSGL1 -- une
glycoprotéine des microvillosités du leucocyte. Les leucocytes, entraînés par le
flux sanguin, adhèrent et roulent sur les cellules endothéliales parce que les
interactions existantes sont rompues au fur et à mesure que de nouvelles sont
formées. Ces interactions sont possibles parce que le domaine extracellulaire
étendu de l'une et l'autre protéine émerge de la matrice extracellulaire qui
recouvre la surface de ces deux types de cellules. Le feuillet externe de la
bicouche lipidique est riche en sphingolipides et en phosphatidylcholine. Des
radeaux riches en sphingolipides, surélevés par rapport au reste du feuillet,
recrutent des protéines membranaires spécifiques. La rigidité de ces radeaux est
causée par l'assemblage serré des molécules de cholestérol contre les chaînes
hydrocarbonées rectilignes des sphingolipides. Autour des radeaux, des chaînes
hydrocarbonées insaturées, de forme coudée, et des concentrations plus faibles
en cholestérol se traduisent par une fluidité accrue. Sur les sites
d'inflammation, les chémokines sécrétées, liées aux protéoglycanes
héparan-sulfate sur les cellules endothéliales, sont présentés aux récepteurs à
sept domaines transmembranaires des leucocytes. Cette liaison stimule les
leucocytes et actionne une cascade réactionnelle de signalisation. La
composition du feuillet interne de la bicouche est très différente de celle de
la couche externe. Tandis que certaines protéines traversent la membrane,
d'autres sont plutôt ancrées dans le feuillet interne par des chaînes d'acides
gras unies par liaisons covalentes, ou sont recrutées via des interactions non
covalentes avec les protéines membranaires. Les complexes de protéines liés à la
membrane sont cruciaux pour la transmission de signaux à travers la membrane
plasmique.
En dessous de la bicouche lipidique, des tétramères de spectrine, organisés en
un réseau hexagonal, sont ancrés par des protéines membranaires. Ce réseau forme
le squelette membranaire, qui contribue à la stabilité de la membrane et à la
répartition des protéines membranaires. Le cytosquelette comprend des réseaux de
protéines filamenteuses, qui sont responsables de l'organisation particulière
des composants du cytosol. A l'intérieur des microvillosités, des filaments
d'actine forment des paquets parallèles serrés, qui sont stabilisés par des
protéines à liaisons croisées -- tandis que plus profondément dans le cytosol,
les réseaux d'actine adoptent une structure de gel, stabilisée par diverses
protéines liant l'actine. Les filaments, [???], croissent en partant de la
membrane plasmique par addition de monomères d'actine à leur extrémité "+". Le
réseau d'actine est une structure très dynamique, avec constante polymérisation
directionnelle, et désassemblage. Des protéines de [rupture, scission,
coupure...]
